Волюметрия водних розчинів альбумінів в околі особливої точки
DOI:
https://doi.org/10.18524/0367-1631.2024.62.320206Ключові слова:
вода, протеїни, альбумін, розчини, густина, контракціяАнотація
У роботі наведено результати дослідження густини та контракції водних розчинів сироваткового альбуміну людини в залежності від концентрації розчину. Показано, що розведення фармакологічних форм максимальних концентрацій 20% дозволяють відокремити окіл особливої точки, концентрація якої співпадає з нативними значеннями протеїнів у плазмі крові. Особливості поведінки густини розчинів добре узгоджуються з даними по показникам рН та заломлення світла.
Посилання
Fenimore P. W., Frauenfelder H., Magazù S. et al. Concepts and problems in protein dynamics // Chem Phys. – 2013. – Vol. 424. – P. 2–6.
Peters Jr. T. All about albumin: biochemistry, genetics, and medical applications. Academic Press, 1996. – 432 p.
He X. M., Carter D. C. Atomic structure and chemistry of human serum albumin // Nature. – 1992. – Vol. 358. – P. 209–215.
Majorek K. A., Porebski P. J., Dayal A. et al. Structural and immunologic characterization of bovine, horse, and rabbit serum albumins // Mol Immun. 2012. – Vol. 52. – P. 174–182.
Carter D. C., Ho J. X. Structure of serum albumin // Adv Protein Chem. – 1994. – Vol. 45. – P. 153–203.
Akdogan Y., Reichenwallner J., Hinderberger D. Evidence for Water-Tuned Structural Differences in Proteins: An Approach Emphasizing Variations in Local Hydrophilicity // PLoS ONE 2012. – Vol. 7. – Article e45681.
Sjöberg B., Mortensen K. Interparticle interactions and structure in nonideal solutions of human serum albumin studied by small-angle neutron scattering and Monte Carlo simulation // Biophys Chemist. – 1994. – Vol. 52. – P. 131–138.
Varga B., Migliardo F., Takacs E. et al. Neutron scattering studies on dUTPase complex in the presence of bioprotectant systems // Chem Phys. – 2008. – Vol. 345. – P. 250–258.
Olivieril J. R., Craievich A. F. The subdomain structure of human serum albumin in solution under different pH conditions studied by small angle X-ray scattering // Eur Biophys J. – 1995. – Vol. 24. – P. 77–84.
Wilkins D. K., Grimshaw S. B., Receveur V. et al. Hydrodynamic radii of native and denatured proteins measured by pulse field gradient NMR techniques // Biochem. – 1999. – No 38. – P. 16424–16431.
Magazù S. NMR, static and dynamic light and neutron scattering investigations on polymeric aqueous solutions // J Mol Struct. – 2000. – Vol. 523. – P. 47–59.
Chicea D., Chicea R., Chicea L. M. HSA particle size characterization by AFM // Rom Reports Phys. – 2013. – Vol. 65. – P. 178–185.
Qian J., Tang Q., Cronin B. et al. Development of a high performance size exclusion chromatography method to determine the stability of human serum albumin in a lyophilized formulation of Interferon alfa-2b // J Chromatogr A .– 2008. – Vol. 1194. – P. 48–56.
Maslova M. N., Zaritskiy A. R., Chaykov L. L. The blood plasma particles sizes oscillations observed by dynamic light scattering // Biophys J. – 2014. – Vol. 106. – P. 457a–458a.
Jachimska B., Wasilewska M., Adamczyk Z. Characterization of globular protein solutions by dynamic light scattering, electrophoretic mobility, and viscosity measurements // Langmuir. – 2008. – Vol. 24. – P. 6866. https://doi.org/10.1021/la800548p
Chalikian T. V. Volumetric Properties of Proteins // Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure. – 2003. – Vol. 32(1). – P. 207–235. https://doi.org/10.1146/annurev.biophys.32.110601.141709
Rani, R., Rajput, S., Sharma, K., Baboria, V. Volumetric and viscometric properties of amino acids in aqueous solutions of various drugs at different temperatures: A review // Molecular Physics. – 2021. – Vol. 120(4). https://doi.org/10.1080/00268976.2021.1992029
Malomuzh N. P., Bulavin L. A., Gotsulskyi V. Y., Guslisty A. A. Characteristic Changes in the Density and Shear Viscosity of Human Blood Plasma with Varying Protein Concentration // Ukrainian Journal of Physics. – 2020. – Vol. 65(2). – P. 151. https://doi.org/10.15407/ujpe65.2.151
Iqbal M., Verrall R. E. Volumetric properties of aqueous solutions of bovine serum albumin, human serum albumin, and human hemoglobin // The Journal of Physical Chemistry. – 1987. – Vol. 91(7). – P. 1935–1941. https://doi.org/10.1021/j100291a050
Гоцульский В. Я., Маломуж Н. П., Чечко В. Е. Особые точки водно-спиртовых растворов // Журнал физической химии. – 2015. – Т. 89(2). – С. 225–232. https://doi.org/10.7868/S0044453715020119
##submission.downloads##
Опубліковано
Номер
Розділ
Ліцензія
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution-ShareAlike 4.0 International License.
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0).
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) роботи, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
