Волюметрия водних розчинів альбумінів в околі особливої точки
DOI:
https://doi.org/10.18524/0367-1631.2024.62.320206Ключові слова:
вода, протеїни, альбумін, розчини, густина, контракціяАнотація
У роботі наведено результати дослідження густини та контракції водних розчинів сироваткового альбуміну людини в залежності від концентрації розчину. Показано, що розведення фармакологічних форм максимальних концентрацій 20% дозволяють відокремити окіл особливої точки, концентрація якої співпадає з нативними значеннями протеїнів у плазмі крові. Особливості поведінки густини розчинів добре узгоджуються з даними по показникам рН та заломлення світла
Посилання
Fenimore PW, Frauenfelder H, Magazù S, et al. Concepts and problems in protein dynamics. // Chem Phys. – 2013. – Vol. 424. – P. 2-6.
Peters Jr T All about albumin: biochemistry, genetics, and medical applications. Academic Press, 1996. – 432p.
He X.M., Carter D.C. Atomic structure and chemistry of human serum albumin. // Nature. – 1992. – Vol. 358. – P. 209-215
Majorek KA, Porebski PJ, Dayal A, et al. Structural and immunologic characterization of bovine, horse, and rabbit serum albumins // Mol Immun. 2012.– Vol. 52. – P. 174-182.
Carter D.C., Ho J.X. Structure of serum albumin. // Adv Protein Chem. – 1994. – Vol. 45. – P. 153-203.
Akdogan Y., Reichenwallner J., Hinderberger D. Evidence for Water-Tuned Structural Differences in Proteins: An Approach Emphasizing Variations in Local Hydrophilicity // PLoS ONE 2012. – Vol. 7. – P. e45681.
Sjöberg B., Mortensen K. Interparticle interactions and structure in nonideal solutions of human serum albumin studied by small-angle neutron scattering and Monte Carlo simulation. // Biophys Chemist. – 1994. – Vol. 52. – P. 131-138.
Varga B, Migliardo F, Takacs E, et al. Neutron scattering studies on dUTPase complex in the presence of bioprotectant systems // Chem Phys. – 2008. – Vol. 345. – P. 250-258.
Olivieril J.R., Craievich A.F. The subdomain structure of human serum albumin in solution under different pH conditions studied by small angle X-ray scattering // Eur Biophys J. – 1995. Vol. 24. – P. 77-84.
Wilkins DK, Grimshaw SB, Receveur V, et al. (1999) Hydrodynamic radii of native and denatured proteins measured by pulse field gradient NMR techniques // Biochem 38: 16424-16431.
Magazù S. NMR, static and dynamic light and neutron scattering investigations on polymeric aqueous solutions. // J Mol Struct. – 2000. – Vol. 523. – P. 47-59.
Chicea D, Chicea R, Chicea L.M. HSA particle size characterization by AFM. // Rom Reports Phys. – 2013. – Vol. 65. – P. 178-185.
Qian J., Tang Q., Cronin B., et al. Development of a high performance size exclusion chromatography method to determine the stability of human serum albumin in a lyophilized formulation of Interferon alfa-2b // J Chromatogr A .– 2008. – Vol. 1194. – P. 48-56.
Maslova M.N., Zaritskiy A.R., Chaykov L.L. The blood plasma particles sizes oscillations observed by dynamic light scattering // Biophys J . – 2014. – Vol. 106. – P. 457a-458a.
Jachimska B., Wasilewska M., Adamczyk Z. Characterization of globular protein solutions by dynamic light scattering, electrophoretic mobility, and viscosity measurements. // Langmuir. – 2008. – Vol. 24. – P. 6866. https://doi.org/10.1021/la800548p
Chalikian T.V. Volumetric Properties of Proteins // Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure. – 2003. – Vol. 32(1). – P. 207–235. doi: 10.1146/annurev.biophys.32.110601.141709
Rani, R., Rajput, S., Sharma, K., & Baboria, V. Volumetric and viscometric properties of amino acids in aqueous solutions of various drugs at different temperatures: A review. // Molecular Physics. 2021. – Vol. 120(4). https://doi.org/10.1080/00268976.2021.1992029
Malomuzh, N. P., Bulavin, L. A., Gotsulskyi, V. Y., & Guslisty, A. A. Characteristic Changes in the Density and Shear Viscosity of Human Blood Plasma with Varying Protein Concentration // Ukrainian Journal of Physics. – 2020. – Vol. 65(2). – P. 151. https://doi.org/10.15407/ujpe65.2.151
Iqbal, M., & Verrall, R. E. Volumetric properties of aqueous solutions of bovine serum albumin, human serum albumin, and human hemoglobin // The Journal of Physical Chemistry. – 1987. – Vol. 91(7). – P. 1935–1941. doi:10.1021/j100291a050
Гоцульский В.Я., Маломуж Н.П., Чечко В.Е. Особые точки водно-спиртовых растворов // Журнал физической химии. – 2015. – Т. 89 (2). – С. 225-232. DOI:10.7868/S0044453715020119
##submission.downloads##
Опубліковано
Номер
Розділ
Ліцензія
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution-ShareAlike 4.0 International License.
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0).
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) роботи, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
